Amidazy
W enzymologii amidaza (EC 3.5.1.4, acylamidaza, acylazy (myląca), amidohydrolaza (niejednoznaczna), deaminaza (niejednoznaczna), acyloamidaza tłuszczowa, N-acetyloaminohydrolaza (niejednoznaczna)) jest enzymem, który katalizuje hydrolizę amidu: , dwa substraty tego enzymu stanowią amid kwasu monokarboksylowego i H2O, podczas gdy dwa jego produkty to monokarboksylan i NH3. Enzym ten należy do rodziny hydrolaz, działających na wiązaniach węgiel-azot inny niż wiązania peptydowe, zwłaszcza w amidach liniowych. Systematyczną nazwą tej klasy enzymów jest amidohydrolaza acyloamidowa. Innymi znanymi nazwami są acylamidaza, acylazy, amidohydrolaza, deaminaza, acyloamidaza tłuszczowa i N-acetyloaminohydrolaza. Enzym ten uczestniczy w 6 szlakach metabolicznych: cyklu moczowego i metabolizmie grup aminowych, metabolizm fenyloalaniny, metabolizm tryptofanu, metabolizm kwasu cyjanoaminowego, degradację benzoesanu poprzez larowanie koagulatu i degradację styrenu. Amidy obejmują konserwowany odcinek około 130 aminokwasów znany jako sekwencja AS.